kangti
抗体
antibody
能与特异性结合并具有免疫活性的球蛋白。它一般是由抗原刺激 B细胞分化成浆细胞后产生的。抗体分子具有结合部位（结合簇），能与对应的结合。抗体与不同的抗原结合往往出现不同的反应，因而常给抗体以不同的名称，如凝集素、沉淀素、抗毒素、溶血素、溶菌素等。1938年，A.蒂塞利乌斯和E.A.卡巴特用电泳技术发现,血清中的抗体活性存在于γ区,因而曾称其为丙种球蛋白。已证明抗体主要存在于γ区，有的抗体延至β甚至 区 位于γ区的球蛋白也不一定都具有抗体活性。1964年，世界卫生组织专门会议将具有抗体活性的球蛋白统一命名为免疫球蛋白(Ig)。抗体是Ig，但Ig不一定是抗体。
按来源抗体可分为天然抗体和免疫抗体。免疫抗体是由抗原刺激机体产生的，如受微生物感染或接种疫苗后产生的抗体；按其作用可分为（能中和细菌外毒素毒性的抗体）、抗菌抗体（能与细菌结合的抗体）和抗病毒抗体（能与相应病毒结合的抗体）；按其与抗原结合后是否出现可见反应，则可分为完全抗体和不完全抗体。前者指在试管中与相应抗原结合后，在电解质的参与下，出现可见反应的抗体；后者指在结合后不出现可见反应的抗体。
免疫球蛋白 存在于血浆中的、参与免疫反应的球蛋白。其组成、结构、大小、电荷、生物学活性等极不一致。已发现有5大类:免疫球蛋白G(IgG)、免疫球蛋白A(IgA)、免疫球蛋白M(IgM)、免疫球蛋白D(IgD)和免疫球蛋白E(IgE)（图1 [5类免疫球蛋白示意] ）。
基本结构 Ig的基本结构相似，都是由两条相同的长肽链（重链）和两条相同的短肽链（轻链）通过二硫链连接而成。轻链可分成  型和  型，它们的氨基酸组成和抗原性不同；重链可分为γ、、μ、σ和ε型,它们的氨基酸组成和抗原性也不同。在一个免疫球蛋白的分子中,两条轻链相同,两条重链也相同，没有混合型的。两条轻链通过链间二硫键分别与相邻的重链连接，两条重链再通过二硫键连接起来。除链间二硫键外，轻链和重链都各自有链内二硫键。轻链有两个链内二硫键，构成两个环肽，每环约有60个氨基酸残基；重链有4或5个链内二硫键,构成4或5个环肽,每环约有60个氨基酸，称为功能区。
每条重链或轻链又分为两个部分。以 IgG结构为例（图2[IgG结构模式图] ）,多肽链氨基端（N端）即轻链的1/2与重链的1/4,这个区氨基酸的组成及排列顺序,随抗体分子而千变万化，称为可变区（V区）。轻链V区简写成V ，重链V区简写成V 。多肽链羧基端（C端）即轻链的1/2与重链的3/4，这个区氨基酸的排列顺序比较稳定，称为恒定区（C区）。轻链C区简写成C,重链C区简写成C。V和V构成Ig的抗原结合部位，可与抗原呈特异的结合。在V和V区中，有些区域氨基酸的组成变化大，因而称为超变区或高变区。轻链上常有 3个超变区；重链上有 4个超变区。超变区与Ig的抗原结合部位的组成有关。恒定区与穿透胎盘、结合补体或吸附于细胞等生物性功能有关。
水解分段 用木瓜蛋白酶可将IgG水解成3段：两个F  段和一个F 段。F段为能与抗原结合的部分，不过是单价的（一般抗体都是两价的）,由一条轻链和靠N端的半条重链（称为F 段）构成。如用胃蛋白酶水解，可将IgG重链间二硫键近C端切断，得到一个具有两价抗体活性的F   段，还有F 段的小部分（此时F段的大部分都水解成较小分子的肽，不呈现任何生物学活性）。
F段为 Ig分子中能够结晶的部分，由两个1/2重链（靠 C端）组成。每类Ig的特异抗原性都由它的F段来决定。
生物合成 Ig分子的实质是蛋白质，因而，它的生物合成与一般蛋白质相类似。所不同的只是一般蛋白质在生物合成时，总是由一个基因决定一条蛋白质的肽链，而FIg却是由两个基因决定它的一条肽链:一个基因决定该肽链的恒定区，另一个基因决定该肽链的可变区。决定恒定区的基因数目有限，决定可变区的基因数目非常大，这使Ig呈现多样性(见)。
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